Протяженная тонкая структура спектров поглощения белковых монослоев на жидкости. Применение многопроходной методики измерения

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Впервые проведены измерения протяженной тонкой структуры спектров поглощения белкового монослоя на жидкости. В качестве тестового объекта использован человеческий сывороточный альбумин, обработанный раствором хлорида цинка в критически низкой концентрации (3.6 × 10−7 М), что сравнимо с концентрацией цинка в сыворотке крови. Использована многопроходная методика регистрации флуоресцентного излучения в условиях полного внешнего отражения. Оценка временной стабильности спектров за K-краем поглощения цинка выполнена с помощью взвешенного регрессионного анализа. Установлено, что временных изменений в измеренных спектрах поглощения не наблюдается. Показано, что ошибка измерения осциллирующей части суммарного спектра не превышала 1%, что позволило определить радиус первой координационной сферы цинка с точностью ±0.01 Å.

Об авторах

Н. Н. Новикова

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Email: nn-novikova07@yandex.ru
Москва, Россия

А. Л. Тригуб

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Москва, Россия

А. В. Рогачев

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Москва, Россия

Г. Э. Яловега

Южный федеральный университет

Ростов-на-Дону, Россия

В. Ю. Лысенко

Южный федеральный университет

Ростов-на-Дону, Россия

Е. В. Пронина

Южный федеральный университет

Ростов-на-Дону, Россия

О. В. Космачевская

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Москва, Россия

А. Ф. Топунов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Москва, Россия

С. Н. Якунин

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Москва, Россия

Список литературы

  1. Mara M.W., Hardt R.G.H., Reinhard M.E. et al. // Science. 2017. V. 356. P. 1276. https://doi.org/10.1126/science.aam6203
  2. Boffi F., Ascone I., Della Longa S. et al. // Eur. Biophys. J. 2003. V. 32. Р. 329. https://doi.org/10.1007/s00249-003-0283-1
  3. Wang C., Zhang R., Wei X. et al. // Adv. Immunol. 2020. V. 145. P. 187. https://doi.org/10.1016/bs.ai.2019.11.007
  4. Blindauer C.A., Harvey I., Bunyan K.E. et al. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 23116. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.003459
  5. Handing K.B., Shabalin I.G., Kassaar O. et al. // Chem. Sci. 2016. V. 7. P. 6635. https://doi.org/10.1039/c6sc02267g
  6. Al-Harthi S., Chandra K., Jaremko L. // Front. Chem. 2022. V. 10. P. 942585. https://doi.org/10.3389/fchem.2022.942585
  7. Ankudinov A., Ravel B. // Phys. Rev B. 1998. V. 58. P. 7565. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.58.7565
  8. Hedin L., Lundqvist B. // J. Phys. C. 1971. V. 4. P. 2064. https://doi.org/10.1088/0022-3719/4/14/022
  9. Newville M. // J. Synchrotron Radiat. 2001. V. 8. P. 96. https://doi.org/10.1107/S0909049500016290
  10. Sugio S., Kashima A., Mochizuki S. et al. // Protein Eng. 1999. V. 12. P. 439. https://doi.org/10.1093/protein/12.6.439
  11. Рогачев А.В. Развитие поверхностно-чувствительных рентгеновских методов для нанодиагностики биоорганических слоев на жидкости: Дис. … канд. физ.-мат. наук. М.: НИЦ КИ, 2022. 198 с.
  12. Klockenkämper R., Von Bohlen A. Total-reflection X-ray fluorescence analysis and related methods. John Wiley and Sons, 2015. 552 p.
  13. Benjamini Y., Hochberg Y. // J. R. Stat. Soc. B. 1995. V. 57. P. 289. https://doi.org/10.1111/j.2517-6161.1995.tb02031.x
  14. Altman D.G., Bland J.M. // BMJ. 2005. V. 331. P. 903. https://doi.org/10.1136/bmj.331.7521.903
  15. Yalovega G.E., Kremennaya M.A. // Crystallography Reports. 2020. V. 65. P. 813. https://doi.org/10.1134/S1063774520060395
  16. Novikova N.N., Kovalchuk M.V., Yurieva E.A. et al. // J. Phys. Chem. B. 2019. V. 123. P. 8370. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.9b06571
  17. Smolentsev G., Feiters M.C., Soldatov A.V. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2007. V. 575. P. 168. https://doi.org/10.1016/j.nima.2007.01.059
  18. Joly Y. // Phys. Rev. 2001. V. 63. P. 125120. https://doi.org/10.1103/physrevb.63.125120
  19. Лысенко В.Ю., Кременная М.А., Яловега Г.Э. // Кристаллография. 2023. Т. 68. С. 228. https://doi.org/10.31857/S002347612302011X
  20. Chen W.T., Liao Y.H., Yu H.M. et al. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. P. 9646. https://doi.org/ 10.1074/jbc.M110.177246
  21. Zahid M., Chen N., Liu D. et al. // Chem. Phys. Lett. 2024. V. 854. P. 141559. https://doi.org/10.1016/j.cplett.2024.141559
  22. Roy A., Tiwari S., Karmakar S. et al. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 123. P. 409. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.11.120
  23. Maciazek-Jurczyk M., Janas K., Pozycka J. et al. // Molecules. 2020. V. 25. P. 618. https://doi.org/ 10.3390/molecules25030618
  24. Хромова В.С., Мышкин А.Е. // Журн. общей химии. 2002. Т. 72. С. 1645.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025