Boc/Bzl-твердофазный синтез пептида дельторфина II и его аналогов без применения безводного фтористого водорода

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Токсичность безводного фтористого водорода – ключевой фактор поиска альтернативных кислот Льюиса для проведения процессов глобального удаления защитных групп и снятия пептидов с полимерной подложки на последней стадии их Boc/Bzl-синтеза. В отличие от фтористого водорода, эти кислоты – высококипящие соединения, но благоприятные физико-химические свойства большинства пептидов позволяют отделить целевой продукт от избытка кислот посредством метода переосаждения. Мы обнаружили, что этот метод не применим для синтеза образцов пептида дельторфина II и его аналогов, в связи с чем были исследованы иные способы их выделения и очистки. В результате были разработаны альтернативные методы синтеза, выделения и эффективной очистки пептидов класса дельторфина II. Новые подходы могут найти применение в синтезе других гидрофобных пептидов.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. Н. Азев

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. Г. Мустаева

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Е. Ю. Горбунова

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. К. Байдакова

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

А. Н. Чулин

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. Н. Маслов

НИИ кардиологии, Томский НИМЦ

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 634012 Томск, ул. Киевская, 111-А

А. В. Мухомедзянов

НИИ кардиологии, Томский НИМЦ

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 634012 Томск, ул. Киевская, 111-А

М. В. Молчанов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, ул. Институтская, 3

А. И. Мирошников

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Lazarus L.H., Bryant Sh.D., Cooper P.S., Salvadori S. // Prog. Neurobiol. 1999. V. 57. P. 377–420. https://doi.org/10.1016/S0301-0082(98)00050-1
  2. Headrick J.P., Pepe S., Peart J.N. // Curr. Pharm. Des. 2012. V. 18. P. 6090–6100. https://doi.org/10.2174/138161212803582360
  3. Rawal H., Patel B.M. // J. Cardiovasc. Pharmacol. Ther. 2018. V. 23. P. 279–291. https://doi.org/10.1177/1074248418757009
  4. See Hoe L., Patel H.H., Peart J.N. // Delta Opioid Receptors and Cardioprotection. In: Delta Opioid Receptor Pharmacology and Therapeutic Applications. Handbook of Experimental Pharmacology. V. 247 / Ed. Jutkiewicz E. Cham: Springer, 2018. P. 301–334. https://doi.org/10.1007/164_2017_6
  5. Maslov L.N., Lishmanov Yu.B., Oeltgen P.R., Barzakh E.I., Krylatov A.V., Govindaswami M., Brown S.A. // Life Sci. 2009. V. 84. P. 657–663. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2009.02.016
  6. Maslov L.N., Mukhomedzyanov A.V., Tsibulnikov S.Y., Suleiman M.-S., Khaliulin I., Oeltgen P.R. // Eur. J. Pharmacol. 2021. V. 907. P. 174302. https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2021.174302
  7. Popov S.V., Mukhomedzyanov A.V., Maslov L.N., Naryzhnaya N.V., Kurbatov B.K., Prasad N.R., Singh N., Fu F., Azev V.N. // Membranes. 2023. V. 13. P. 63. https://doi.org/10.3390/membranes13010063
  8. Salvadori S., Bianchi C., Lazarus L.H., Scaranari V., Attila M., Tomatis R. // J. Med. Chem. 1992. V. 35. P. 4651–4657. https://doi.org/10.1021/jm00103a001
  9. Benoiton N.L., Lee Y.C., Steinaur R., Chen F.M.F. // Int. J. Pept. Protein Res. 1992. V. 40. P. 559–566. https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1992.tb00441.x
  10. Yang Y. // Side Reactions in Peptide Synthesis (1st ed.). London: Academic Press, 2015.
  11. Guerrini R., Capasso A., Sorrentino L., Anacardio R., Bryant Sh.D., Lazarus L.H., Attila M., Salvadori S. // Eur. J. Pharmacol. 1996. V. 302. P. 37–42. https://doi.org/10.1016/0014-2999(96)00067-2
  12. Sakakibara S., Nakamizo N., Kishida Y., Yoshimura S. // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1968. V. 41. P. 1477–1479. https://doi.org/10.1246/bcsj.41.1477
  13. Muttenthaler M., Albericio F., Dawson P.E. // Nat. Protoc. 2015. V. 10. P. 1067–1083. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.061
  14. Hughes J.L., Leopold E.J. // Tetrahedron Lett. 1993. V. 34. P. 7713–7716. https://doi.org/10.1016/S0040-4039(00)61546-0
  15. Akaji K., Fujii N., Tokunaga F., Miyata T., Iwanaga S., Yajima H. // Chem. Pharm. Bull. 1989. V. 37. P. 2661– 2664. https://doi.org/10.1248/cpb.37.2661
  16. Jubilut G.N., Cilli E.M., Tominaga M., Miranda A., Okada Y., Nakaie C.R. // Chem. Pharm. Bull. 2001. V. 49. P. 1089–1092. https://doi.org/10.1248/cpb.49.1089
  17. Schnölzer M., Alewood P., Jones A., Alewood D., Kent S.B.H. // Int. J. Pept. Protein Res. 1992. V. 40. P. 180–193. https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1992.tb00291.x
  18. Kaiser E., Colescott R.L., Bossinger C.D., Cook P.I. // Anal. Biochem. 1970. V. 34. P. 595. https://doi.org/10.1016/0003-2697(70)90146-6
  19. Stewart J.M., Young J.D. // Solid Phase Peptide Synthesis. Pierce Chemical Company Rockford, IL, 1984.
  20. Yajima H., Fujii N. // J. Am. Chem. Soc. 1981. V. 103. P. 5867–5871. https://doi.org/10.1021/ja00409a040
  21. Kravchenko S.V., Domnin P.A., Grishin S.Yu., Panfilov A.V., Azev V.N., Mustaeva L.G., Gorbunova E.Yu., Kobyakova M.I., Surin A.K., Glyakina A.V., Fadeev R.S., Ermolaeva S.A., Galzitskaya O.V. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 524. https://doi.org/10.3390/ijms23010524
  22. Espada A., Rivera-Sagredo A. // J. Chromatogr. A. 2003. V. 987. P. 211–220. https://doi.org/10.1016/S0021-9673(02)01819-8
  23. Subirats X., Bosch E., Rosés M. // LCGC North America. 2009. V. 27. P. 1000–1004. https://www.chromatographyonline.com/view/buffer-considerations-lc-and-lc-ms
  24. Göransson U., Luijendijk T., Johansson S., Bohlin L., Claeson P. // J. Nat. Prod. 1999. V. 62. P. 283–286. https://doi.org/10.1021/np9803878
  25. Barbeau D., Guay S., Neugebauer W., Escher E. // J. Med. Chem. 1992. V. 35. P. 151–157. https://doi.org/10.1021/jm00079a020
  26. Myhre P.C. // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 7921–7923. https://doi.org/10.1021/ja00777a043
  27. Olah G.A., Narang S.C., Malhotra R., Olah J.A. // J. Am. Chem. Soc. 1979. V. 101. P. 1805–1807. https://doi.org/10.1021/ja00501a028
  28. Nickson T.E. // J. Org. Chem. 1986. V. 51. P. 3903– 3904. https://doi.org/10.1021/jo00370a031
  29. Shiao M.-J., Lai L.-L., Ku W.-Sh., Lin P.-Y., Hwu J. R. // J. Org. Chem. 1993. V. 58. P. 4742–4744. https://doi.org/10.1021/jo00069a046
  30. Knorr R., Trzeciak A., Bannwarth W., Gillessen D. // Tetrahedron Lett. 1989. V. 30. P. 1927–1930. https://doi.org/10.1016/S0040-4039(00)99616-3

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Хроматограммы стадий процесса гель-фильтрации смеси пептида (I) и низкомолекулярных примесей, вертикальные линии соответствуют промежутку времени 2 мин. (а) – Сорбент Sephadex G-10, отсутствие разделения при нанесении необработанной смеси; (б) – Sephadex G-10, частичное разделение после отгонки значительной части солей с водяным паром перед нанесением; (в) – сорбент Sephadex LH-20, частичное разделение при нанесении необработанной смеси; (г) – сорбент Sephadex LH-20, практически полное разделение после отгонки значительной части солей с водяным паром в ходе лиофилизации перед нанесением.

Скачать (64KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024