МИТОХОНДРИАЛЬНЫЙ БЕЛОК HSP60 В КЛЕТКАХ ПРОДОЛГОВАТОГО МОЗГА КРЫСЫ



Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

HSP60 относится к группе белков теплового шока (HSP) и находится, преимущественно, в митохондриях клеток. В нервной системе дисфункция и недостаточный синтез белка HSP60 приводят к развитию нейродегенерации. Цель настоящей работы состояла в иммуногистохимическом определении локализации белка HSP60 в нейронах и глиоцитах продолговатого мозга крысы. Работа выполнена на половозрелых крысах-самцах линии Вистар массой 200-250 г (n=7). Полученные результаты свидетельствуют, что для белка HSP60 характерно дискретное распределение в цитоплазматических структурах нейронов и глиоцитов. В крупных нейронах, благодаря локальной аккумуляции HSP60, можно проследить мелкие структуры, которые, вероятно, являются митохондриями. Важным наблюдением является отсутствие цитозольной реакции в нейронах и глиоцитах продолговатого мозга. Этот факт является основанием для использования реакции на HSP60 в комплексных исследованиях апоптоза нервных клеток, поскольку при нем должно происходить накопление цитозольного HSP60 и сме щение иммунопозитивного продукта к плазмолемме.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Дмитрий Эдуардович Коржевский

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: dek2@yandex.ru
лаборатория функциональной морфологии центральной и периферической нервной системы, отдел общей и частной морфологии; кафедра фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий 197376, Санкт-Петербург, ул. Акад. Павлова, 12

Валерия Владимировна Гусельникова

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины

Email: Guselnicova.Valeriia@yandex.ru
лаборатория функциональной морфологии центральной и периферической нервной системы, отдел общей и частной морфологии 197376, Санкт-Петербург, ул. Акад. Павлова, 12

Игорь Павлович Григорьев

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины

Email: ipg-iem@yandex.ru
лаборатория функциональной морфологии центральной и периферической нервной системы, отдел общей и частной морфологии 197376, Санкт-Петербург, ул. Акад. Павлова, 12

Ольга Викторовна Кирик

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины

Email: olga_kirik@mail.ru
лаборатория функциональной морфологии центральной и периферической нервной системы, отдел общей и частной морфологии 197376, Санкт-Петербург, ул. Акад. Павлова, 12

Список литературы

  1. Коржевский Д. Э., Гиляров А. В. Ядерный белок NeuN в амилоидных тельцах головного мозга человека // Морфология. 2007. Т. 131, вып. 2. С. 75-76
  2. Коржевский Д. Э., Сухорукова Е. Г., Гилерович Е. Г. и др. Преимущества и недостатки цинк-этанол-формальдегида как фиксатора для иммуноцитохимических исследований и конфокальной лазерной микроскопии // Морфология. 2013. Т. 143, вып. 2. С. 81-85
  3. Сухорукова Е. Г., Алексеева О. С., Кирик О. В. и др. Сравнительные аспекты структурной организации астроцитов первого слоя коры головного мозга человека и крысы // Журн. эволюц. биохим. 2012. Т. 48, вып. 3. С. 280-286
  4. Brightman M. W., Palay S. L. The fine structure of ependyma in the brain of the rat // J. Cell Biol. 1963. Vol. 19. P. 415-439
  5. Brooss P., Magnoni R., Bie A. S. Molecular chaperone disorders: defective Hsp60 in neurodegeneration // Curr. Top. Med. Chem. 2012. Vol. 12, № 22, P. 2491-2503.
  6. Cappello F., de Macario E. C., Zummo G., Macario A. J. Immunohistochemistry of human HSP60 in health and disease: from autoimmunity to cancer // Methods Mol. Biol. 2011. Vol. 787. P. 245-254.
  7. Cechetto J. D., Soltys B. J., Gupta R. Localization of mitochondrial 60-kD heat shock chaperonin protein (HSP60) in pituitary growth hormone secretory granules and pancreatic zymogen granules // J. Histochem. Cytochem. 2000. Vol. 48, № 1. P. 45-56.
  8. Chandra D., Choy G., Tang D. G. Cytosolic accumulation of HSP60 during apoptosis with or without apparent mitochondrial release: evidence that its pro-apoptotic or pro-survival functions involve differential interactions with caspase-3 // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282, № 43. P. 31289-31301.
  9. Chang A. Y., Chan J. Y., Chou J. L., Li F. C., Dai K. Y., Chan S. H. Heat shock protein 60 in rostral ventrolateral medulla re du ces cardiovascular fatality during endotoxaemia in the rat // J. Physiol. 2006. Vol. 574, Pt. 2. P. 547-564.
  10. D’Souza S. M., Brown I. R. Constitutive expression of heat shock proteins HSP90, HSC70, HSP70 and HSP60 in neural and non-neural tissues of the rat during postnatal development // Cell Stress Chaperones. 1998. Vol. 3, № 3. P. 188-199.
  11. Goh Y. C., Yap C. T., Huang B. H. et al. Heat-shock protein 60 translocates to the surface of apoptotic cells and differentiated megakaryocytes and stimulates phagocytosis // Cell Mol. Life Sci. 2011. Vol. 68, № 9. P. 1581-1592.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2017


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: № 0110212 от 08.02.1993.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах