INDUCTION OF NEURON MORPHOLOGICAL RESISTANCE TO ƒ-AMYLOID



Cite item

Full Text

Abstract

The effect of training adaptive vestibular stimulations on goldfish Mauthner neurons (MN) function and three-dimensional morphology was studied in experimental amyloidosis caused by application of aggregated beta-amyloid protein (Aβ25-35). It was found that as compared with control, adapted (trained) MN gained significant resistance to Aβ25-35. Taking into consideration the key role of dopamine in MN adaptation to sensory stimulations, its effect on the development of model amyloidosis was studied. It was shown that the application of dopamine onto MN as well as the increase of its concentration in brain by means of L-dopa protected MN structure and function against pathogenic influence of Aβ25-35. Using electron microscopy it was shown that dopamine protective action on neurons was due to its ability to dissociate polymer amyloid molecules into short inactive fragments.

References

  1. Безгина Е.Н., Павлик Л.Л., Михайлова Г.З. и др. Морфофункциональные эффекты аппликации глутамата и дофамина на маутнеровские нейроны золотой рыбки. Нейрофизиология/ Neurophysiology, 2006, т. 38, № 4, с. 320-330.
  2. Григорьева Е.Е., Штанчаев Р.Ш., Михайлова Г.З. и др. Корреляция размеров отдельных частей маутнеровского нейрона с его интегральной функцией после энуклеации глаза. Морфология, 2010, т. 137, вып. 6, с. 20-29.
  3. Коканова Н.А., Михайлова Г.З., Штанчаев Р.Ш. и др. Морфофункциональные изменения маутнеровских нейронов золотой рыбки после аппликации β-амилоида. Морфология, 2009, т. 136, вып. 6, с. 43-47.
  4. Михайлова Г.З., Тирас Н.Р., Павлик В.Д. и др. Морфологические характеристики маутнеровских нейронов золотых рыбок с измененной асимметрией моторного поведения. Нейрофизиология/Neurophysiology, 2006, т. 38, № 1, с. 18-31.
  5. Степаничев М.Ю., Здобнова И.М., Зарубенко И.И. и др. Исследование эффектов центрального введения бетаамилоидного пептида (25-35): патоморфологические изменения в гиппокампе и нарушение пространственной памяти. Журн. высш. нерв. деят., 2004, т. 54, № 5, с. 705-711.
  6. Тирас Н.Р., Михайлова Г.З. и Мошков Д.А. Эффекты, вызываемые полимеризующим актин пептидом в маутнеровских нейронах золотой рыбки. Нейрофизиология/Neurophysiology, 2007, т. 38, № 5/6, с. 389-400.
  7. Шубина В.С., Лавровская В.П., Безгина Е.Н. и др. Цитохимическая и ультраструктурная характеристика клеток ВНК-21, подвергнутых воздействию дофамина. Морфология, 2010, т. 137, вып. 1, с. 5-9.
  8. Aigelsreiter A., Janig E., Stumptner C. et al. How a cell deals with abnormal proteins. Pathogenetic mechanisms in pro tein aggregation diseases. Pathobiology, 2007, v. 74, № 3, p. 145- 158.
  9. Korichneva I. and Hämmerling U. F-actin as a functional target for retro-retinoids: a potential role in anhydroretinol-triggered cell death. J. Cell Sci., 1999, v. 112, pt. 15, p. 2521-2528.
  10. Li J., Zhu M., Manning-Bog A.B. et al. Dopamine and L-dopa disaggregate amyloid fibrils: implications for Parkinson's and Alzheimer's disease. FASEB J., 2004, v. 18, № 9, p. 962-964.
  11. Lulevich V., Zimmer C.C., Hong H.S. et al. Single-cell mechanics provides a sensitive and quantitative means for probing amyloidbeta peptide and neuronal cell interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2010, v. 107, № 31, p. 13872-13877.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2012 Eco-Vector


Периодический печатный журнал зарегистрирован как СМИ Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор): № 0110212 от 08.02.1993.
Сетевое издание зарегистрировано как СМИ Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор): ЭЛ № ФС 77 - 84733 от 10.02.2023.