Регуляторная роль белка р53 в функциональной активности центральной нервной системы

Обложка


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Белок р53 является одним из наиболее популярных объектов исследований среди учёных. За последние 40 лет с момента его открытия было написано более 100 тыс. научных работ, и их число продолжает неуклонно расти. Повышенный интерес к данному белку среди врачей обусловлен участием р53 в развитии злокачественных новообразований — социально значимой группы заболеваний XXI века. Белок р53 является супрессором опухолевого роста. В норме при воздействии повреждающих факторов он способствует репарации ДНК или апоптозу, в зависимости от повреждения, что в свою очередь препятствует накоплению клеток с мутантной ДНК. Когда р53 мутирует, он теряет свою функцию, а это приводит к аномальной пролиферации клеток и прогрессированию опухоли.

Роль р53 не ограничивается только участием в канцерогенезе. Другой не менее важной и интересной функцией является участие данного белка в регуляции деятельности центральной нервной системы, однако роль его в этом неоднозначна. С одной стороны, р53 участвует в эмбриогенезе нервной ткани и способствует дифференцировке нейральных стволовых клеток, с другой стороны, он может оказывать и повреждающее действие на нейроны.

В обзоре представлены современные данные о структуре и функции главного регулятора генома человека — белка р53 — и его гомологов р63 и р73. Рассмотрено участие данных белков в запрограммированной клеточной гибели и в канцерогенезе. Отдельное внимание уделено роли белков семейства р53 в функционировании клеток центральной нервной системы и нейропротекции.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Владислав Николаевич Котов

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Автор, ответственный за переписку.
Email: fnkc.vladislav@gmail.com
ORCID iD: 0000-0001-8416-8238
Россия, Москва

Маргарита Гурьевна Костяева

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Email: kostyaeva.71@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-5182-0373
SPIN-код: 4364-3214

канд. ветеринар. наук, доцент

Россия, Москва

Светлана Сулеймановна Ибадуллаева

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Email: ibadullayeva00@gmail.com
Россия, Москва

Игорь Борисович Ганьшин

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Email: gibdoc@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-5766-9416
SPIN-код: 2765-7044

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва

Ольга Сергеевна Ходорович

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Email: khodorovich-o@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6014-4597
SPIN-код: 8907-1850

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва

Тимур Теймуразович Валиев

Национальный медицинский исследовательский центр онкологии им. Н.Н. Блохина

Email: timurvaliev@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1469-2365
SPIN-код: 9802-8610

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва

Алла Федоровна Карташева

Российский университет дружбы народов им. Патриса Лумумбы

Email: khodorovich-o@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-8533-301X
SPIN-код: 5814-9282

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва

Список литературы

  1. Lane D.P., Crawford L. V. T antigen is bound to a host protein in SV40-transformed cells // Nature. 1979. Vol. 278, N 5701. P. 261–263. doi: 10.1038/278261a0
  2. Hassin O., Oren M. Drugging p53 in cancer: one protein, many targets // Nat Rev Drug Discov. 2023. Vol. 22, N 2. P. 127–144. doi: 10.1038/s41573-022-00571-8
  3. Zierhut C. p53 and innate immune signaling in development and cancer: insights from a hematologic model of genome instability // Cancer Res. 2023. Vol. 83, N 17. P. 2807–2808. doi: 10.1158/0008-5472.CAN-23-1855
  4. Firestein G.S., Echeverri F., Yeo M., et al. Somatic mutations in the p53 tumor suppressor gene in rheumatoid arthritis synovium // Proc Natl Acad Sci U S A. 1997. Vol. 94, N 20. P. 10895–10900. doi: 10.1073/pnas.94.20.10895
  5. Yamanishi Y., Boyle D. L., Rosengren S., et al. Regional analysis of p53 mutations in rheumatoid arthritis synovium // Proc Natl Acad Sci U S A. 2002. Vol. 99, N 15. P. 10025–10030. doi: 10.1073/pnas.152333199
  6. Костяева М.Г., Попадюк В. И., Кастыро И. В., и др. Значение моделирования септопластики у крыс как фактора хирургического стресса в экспрессии белка p53 и его функциональной роли в пирамидных нейронах гиппокампа // Folia Otorhinolaryngologiae et Pathologiae Respiratoriae. 2023. Т. 29, № 2. С. 58–68. EDN: XQMJIH doi: 10.33848/foliorl23103825-2023-29-2-58-68
  7. Drozdova G., Kastyro I., Khamidulin G., et al. The effect of stress on the formation of p53-positive and dark neurons in the hippocampus in a model of septoplasty in rats // Journal of Clinical Physiology and Pathology. 2022. Vol. 1, N 1. P. 35–45.
  8. Donehower L.A., Soussi T., Korkut A., et al. Integrated analysis of TP53 gene and pathway alterations in The Cancer Genome Atlas // Cell Rep. 2019. Vol. 28, N 5. P. 1370–1384. Corrected and republished from: Cell Rep. 2019. Vol. 28, N 11. P. 3010. doi: 10.1016/j.celrep.2019.07.001
  9. Vousden K.H., Prives C. Blinded by the light: the growing complexity of p53 // Cell. 2009. Vol. 137, N 3. P. 413–431. doi: 10.1016/j.cell.2009.04.037
  10. Levine A.J., Hu W., Feng Z. The P53 pathway: what questions remain to be explored? // Cell Death Differ. 2006. Vol. 13, N 6. P. 1027–1036. doi: 10.1038/sj.cdd.4401910
  11. Aubrey B.J., Kelly G. L., Janic A., et al. How does p53 induce apoptosis and how does this relate to p53-mediated tumour suppression? // Cell Death Differ. 2018. Vol. 25, N 1. P. 104–113. doi: 10.1038/cdd.2017.169
  12. Williams A.B., Schumacher B. p53 in the DNA-damage-repair process // Cold Spring Harb Perspect Med. 2016. Vol. 6, N 5. P. a026070. doi: 10.1101/cshperspect.a026070
  13. Bieging K.T., Mello S. S., Attardi L. D. Unravelling mechanisms of p53-mediated tumour suppression // Nat Rev Cancer. 2014. Vol. 14, N 5. P. 359–370. doi: 10.1038/nrc3711
  14. Sciot R. MDM2 Amplified sarcomas: a literature review // Diagnostics (Basel). 2021. Vol. 11, N 3. P. 496. doi: 10.3390/diagnostics11030496
  15. Montes de Oca Luna R., Wagner D. S., Lozano G. Rescue of early embryonic lethality in mdm2-deficient mice by deletion of p53 // Nature. 1995. Vol. 378, N 6553. P. 203–206. doi: 10.1038/378203a0
  16. Momand J., Wu H. H., Dasgupta G. MDM2 — master regulator of the p53 tumor suppressor protein // Gene. 2000. Vol. 242(1–2). P. 15–29. doi: 10.1016/s0378-1119(99)00487-4
  17. Yang A., Kaghad M., Wang Y., et al. p63, a p53 homolog at 3q27–29, encodes multiple products with transactivating, death-inducing, and dominant-negative activities // Mol Cell. 1998. Vol. 2, N 3. P. 305–316. doi: 10.1016/s1097-2765(00)80275-0
  18. Kaghad M., Bonnet H., Yang A., et al. Monoallelically expressed gene related to p53 at 1p36, a region frequently deleted in neuroblastoma and other human cancers // Cell. 1997. Vol. 90, N 4. P. 809–819. doi: 10.1016/s0092-8674(00)80540-1
  19. Leong C.O., Vidnovic N., DeYoung M.P., et al. The p63/p73 network mediates chemosensitivity to cisplatin in a biologically defined subset of primary breast cancers // J Clin Invest. 2007. Vol. 117, N 5. P. 1370–1380. doi: 10.1172/JCI30866
  20. Levrero M., De Laurenzi V., Costanzo A., et al. The p53/p63/p73 family of transcription factors: overlapping and distinct functions // J Cell Sci. 2000. Vol. 113 (Pt 10). P. 1661–1670. doi: 10.1242/jcs.113.10.1661
  21. Костяева М.Г., Драгунова С. Г., Шилин С. С., и др. Моделирование ринохирургических вмешательств у крыс: экспрессия белка р53 и формирование темных нейронов в гиппокампе. Head and Neck / Голова и шея. Российское издание. Журнал Общероссийской общественной организации «Федерация специалистов по лечению заболеваний головы и шеи». 2022. Т. 10, № S2S2. С. 28–34. EDN: AMZRKJ doi: 10.25792/HN.2022.10.2.S2.28-34
  22. Kostyaeva M.G., Kastyro I. V., Yunusov T.Yu., et al. Protein p53 expression and dark neurons in rat hippocampus after experimental septoplasty simulation // Molecular Genetics, Microbiology and Virology. 2022. Vol. 37, N 1. P. 19–24. doi: 10.3103/S0891416822010037
  23. Mills A.A., Zheng B., Wang X. J., et al. p63 is a p53 homologue required for limb and epidermal morphogenesis // Nature. 1999. Vol. 398, N 6729. P. 708–713. doi: 10.1038/19531
  24. Pistritto G., Trisciuoglio D., Ceci C., et al. Apoptosis as anticancer mechanism: function and dysfunction of its modulators and targeted therapeutic strategies // Aging (Albany NY). 2016. Vol. 8, N 4. P. 603–619. doi: 10.18632/aging.100934
  25. Kerr J.F., Harmon B. V. Programmed cell death and apoptosis. In: Apoptosis: the molecular basis of cell death. Tomei L. D., Cope F. O., editors. Vol. 3. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1991. P. 5–29.
  26. Kerr J.F., Wyllie A. H., Currie A. R. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics // Br J Cancer. 1972. Vol. 26, N 4. P. 239–257. doi: 10.1038/bjc.1972.33
  27. Wong R. S. Apoptosis in cancer: from pathogenesis to treatment // J Exp Clin Cancer Res. 2011. Vol. 30, N 1. P. 87. doi: 10.1186/1756-9966-30-87
  28. Guicciardi M.E., Gores G. J. Life and death by death receptors // FASEB J. 2009. Vol. 23, N 6. P. 1625–1637. doi: 10.1096/fj.08-111005
  29. Boatright K.M., Salvesen G. S. Mechanisms of caspase activation // Curr Opin Cell Biol. 2003. Vol. 15, N 6. P. 725–731. doi: 10.1016/j.ceb.2003.10.009
  30. Kroemer G., Galluzzi L., Brenner C. Mitochondrial membrane permeabilization in cell death // Physiol Rev. 2007. Vol. 87, N 1. P. 99–163. doi: 10.1152/physrev.00013.2006
  31. Danial N.N., Korsmeyer S. J. Cell death: critical control points // Cell. 2004. Vol. 116, N 2. P. 205–219. doi: 10.1016/s0092-8674(04)00046-7
  32. Slee E.A., Adrain C., Martin S. J. Serial killers: ordering caspase activation events in apoptosis // Cell Death Differ. 1999. Vol. 6, N 11. P. 1067–1074. doi: 10.1038/sj.cdd.4400601
  33. Martinvalet D., Zhu P., Lieberman J. Granzyme A induces caspase-independent mitochondrial damage, a required first step for apoptosis // Immunity. 2005. Vol. 22, N 3. P. 355–370. doi: 10.1016/j.immuni.2005.02.004
  34. Cory S., Adams J.M. The Bcl2 family: regulators of the cellular life-or-death switch // Nat Rev Cancer. 2002;2:647–656. doi: 10.1042/bst0290684
  35. Yu J., Zhang L. No PUMA, no death: implications for p53-dependent apoptosis // Cancer Cell. 2003. Vol. 4, N 4. P. 248–249. doi: 10.1016/s1535-6108(03)00249-6
  36. Liu F.T., Newland A. C., Jia L. Bax conformational change is a crucial step for PUMA-mediated apoptosis in human leukemia // Biochem Biophys Res Commun. 2003. Vol. 310, N 3. P. 956–962. doi: 10.1016/j.bbrc.2003.09.109
  37. Oda E., Ohki R., Murasawa H., et al. Noxa, a BH3-only member of the Bcl-2 family and candidate mediator of p53-induced apoptosis // Science. 2000. Vol. 288, N 5468. P. 1053–1058. doi: 10.1126/science.288.5468.1053
  38. Harman D. Role of free radicals in aging and disease // Ann N Y Acad Sci. 1992. Vol. 673. P. 126–141. doi: 10.1111/j.1749-6632.1992.tb27444.x
  39. D’Arcy M. S. Cell death: a review of the major forms of apoptosis, necrosis and autophagy // Cell Biol Int. 2019. Vol. 43, N 6. P. 582–592. doi: 10.1002/cbin.11137
  40. Burns T.F., El-Deiry W. S. The p53 pathway and apoptosis // J Cell Physiol. 1999. Vol. 181, N 2. P. 231–239. doi: 10.1002/(SICI)1097-4652(199911)181:2<231::AID-JCP5>3.0.CO;2-L
  41. Carson D.A., Lois A. Cancer progression and p53 // Lancet. 1995. Vol. 346, N 8981. P. 1009–1011. doi: 10.1016/s0140-6736(95)91693-8
  42. Zhang C., Liu J., Xu D., et al. Gain-of-function mutant p53 in cancer progression and therapy // J Mol Cell Biol. 2020. Vol. 12, N 9. P. 674–687. doi: 10.1093/jmcb/mjaa040
  43. Chen L.L., Wang W. J. p53 regulates lipid metabolism in cancer // Int J Biol Macromol. 2021. Vol. 192. P. 45–54. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2021.09.188
  44. Liu Y., Gu W. The complexity of p53-mediated metabolic regulation in tumor suppression // Semin Cancer Biol. 2022. Vol. 85. P. 4–32. doi: 10.1016/j.semcancer.2021.03.010
  45. Liberti M.V., Locasale J. W. The Warburg effect: how does it benefit cancer cells? // Trends Biochem Sci. 2016. Vol. 41, N 3. P. 211–218. Corrected and republished from: Trends Biochem Sci. 2016. Vol. 41, N 3. P. 287. doi: 10.1016/j.tibs.2015.12.001
  46. Schwartzenberg-Bar-Yoseph F., Armoni M., Karnieli E. The tumor suppressor p53 down-regulates glucose transporters GLUT1 and GLUT4 gene expression // Cancer Res. 2004. Vol. 64, N 7. P. 2627–2633. doi: 10.1158/0008-5472.can-03-0846
  47. Xi Y., Zhang Y., Pan J., et al. Triptolide dysregulates glucose uptake via inhibition of IKKβ-NF-κB pathway by p53 activation in cardiomyocytes // Toxicol Lett. 2020. Vol. 318. P. 1–11. doi: 10.1016/j.toxlet.2019.10.001
  48. Yu G., Luo H., Zhang N., et al. Loss of p53 sensitizes cells to palmitic acid-induced apoptosis by reactive oxygen species accumulation // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, N 24. P. 6268. doi: 10.3390/ijms20246268
  49. Sabapathy K., Lane D. P. Therapeutic targeting of p53: all mutants are equal, but some mutants are more equal than others // Nat Rev Clin Oncol. 2018. Vol. 15, N 1. P. 13–30. doi: 10.1038/nrclinonc.2017.151
  50. Armstrong J.F., Kaufman M. H., Harrison D. J., Clarke A. R. High-frequency developmental abnormalities in p53-deficient mice // Curr Biol. 1995. Vol. 5, N 8. P. 931–936. doi: 10.1016/s0960-9822(95)00183-7
  51. Кастыро И.В., Костяева М. Г., Северин А. Е., и др. Критерии стрессорных реакций при моделировании септопластики у крыс: параметры вариабельности сердечного ритма // Head and Neck / Голова и шея. Российское издание. Журнал Общероссийской общественной организации «Федерация специалистов по лечению заболеваний головы и шеи». 2022. Т. 10, № S2S1. С. 5–7. EDN: WYBQRG doi: 10.25792/HN.2022.10.2.S1.5-7
  52. Dittmer D., Pati S., Zambetti G., et al. Gain of function mutations in p53 // Nat Genet. 1993. Vol. 4, N 1. P. 42–46. doi: 10.1038/ng0593-42
  53. Miller F.D., Kaplan D. R. To die or not to die: neurons and p63 // Cell Cycle. 2007. Vol. 6, N 3. P. 312–317. doi: 10.4161/cc.6.3.3795
  54. Torshin V.I., Kastyro I. V., Reshetov I. V., et al. The Relationship between p53-positive neurons and dark neurons in the hippocampus of rats after surgical interventions on the nasal septum // Dokl Biochem Biophys. 2022. Vol. 502, N 1. P. 30–35. doi: 10.1134/S1607672922010094
  55. Kempermann G., Kuhn H. G., Gage F. H. Genetic influence on neurogenesis in the dentate gyrus of adult mice // Proc Natl Acad Sci U S A. 1997. Vol. 94, N 19. P. 10409–10414. doi: 10.1073/pnas.94.19.10409
  56. Liu H., Jia D., Li A., et al. p53 regulates neural stem cell proliferation and differentiation via BMP-Smad1 signaling and Id1 // Stem Cells Dev. 2013. Vol. 22, N 6. P. 913–927. doi: 10.1089/scd.2012.0370
  57. Forsberg K., Wuttke A., Quadrato G., et al. The tumor suppressor p53 fine-tunes reactive oxygen species levels and neurogenesis via PI3 kinase signaling // J Neurosci. 2013. Vol. 33, N 36. P. 14318–14330. doi: 10.1523/JNEUROSCI.1056-13.2013
  58. Liu Z., Zhang C., Skamagki M., et al. Elevated p53 activities restrict differentiation potential of microRNA-deficient pluripotent stem cells // Stem Cell Reports. 2017. Vol. 9, N 5. P. 1604–1617. doi: 10.1016/j.stemcr.2017.10.006
  59. Liu Y., Chen Y., Lu X., et al. SCYL1BP1 modulates neurite outgrowth and regeneration by regulating the Mdm2/p53 pathway // Mol Biol Cell. 2012. Vol. 23, N 23. P. 4506–4514. doi: 10.1091/mbc.E12-05-0362
  60. Stavridis M.P., Lunn J. S., Collins B. J., Storey K. G. A discrete period of FGF-induced Erk1/2 signalling is required for vertebrate neural specification // Development. 2007. Vol. 134, N 16. P. 2889–2894. doi: 10.1242/dev.02858
  61. Marin Navarro A., Pronk R. J., van der Geest A. T., et al. p53 controls genomic stability and temporal differentiation of human neural stem cells and affects neural organization in human brain organoids // Cell Death Dis. 2020. Vol. 11, N 1. P. 52. doi: 10.1038/s41419-019-2208-7
  62. Culmsee C., Mattson M. P. p53 in neuronal apoptosis // Biochem Biophys Res Commun. 2005. Vol. 331, N 3. P. 761–777. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.03.149
  63. Zhao J., Dong Y., Chen X., et al. p53 inhibition protects against neuronal ischemia/reperfusion injury by the p53/PRAS40/mTOR pathway // Oxid Med Cell Longev. 2021. Vol. 2021. P. 4729465. doi: 10.1155/2021/4729465
  64. Xiao Z., Shen D., Lan T., et al. Reduction of lactoferrin aggravates neuronal ferroptosis after intracerebral hemorrhagic stroke in hyperglycemic mice // Redox Biol. 2022. Vol. 50. P. 102256. doi: 10.1016/j.redox.2022.102256
  65. Dixon S.J., Lemberg K. M., Lamprecht M. R., et al. Ferroptosis: an iron-dependent form of nonapoptotic cell death // Cell. 2012. Vol. 149, N 5. P. 1060–1072. doi: 10.1016/j.cell.2012.03.042
  66. Granger D.N., Kvietys P. R. Reperfusion injury and reactive oxygen species: the evolution of a concept // Redox Biol. 2015. Vol. 6. P. 524–551. doi: 10.1016/j.redox.2015.08.020
  67. Jiang L., Kon N., Li T., et al. Ferroptosis as a p53-mediated activity during tumour suppression // Nature. 2015. Vol. 520, N 7545. P. 57–62. doi: 10.1038/nature14344
  68. Maor-Nof M., Shipony Z., Lopez-Gonzalez R., et al. p53 is a central regulator driving neurodegeneration caused by C9orf72 poly(PR) // Cell. 2021. Vol. 184, N 3. P. 689–708. doi: 10.1016/j.cell.2020.12.025
  69. Xu S., Li X., Wang Y. Regulation of the p53mediated ferroptosis signaling pathway in cerebral ischemia stroke (review) // Exp Ther Med. 2023. Vol. 25, N 3. P. 113. doi: 10.3892/etm.2023.11812
  70. Драгунова С.Г., Косырева Т. Ф., Северин А. Е., и др. Эффект моделирования синус-лифтинга и септопластики на изменения симпатической и парасимпатической нервных систем у крыс // Head and Neck / Голова и шея. Российское издание. Журнал Общероссийской общественной организации «Федерация специалистов по лечению заболеваний головы и шеи». 2021. Т. 9, № 3. С. 43–49. EDN: KBQHML doi: 10.25792/HN.2021.9.3.43-49
  71. Kastyro I.V., Mikhalskaia P. V., Khamidulin G. V., et al. Expression of the P53 protein and morphological changes in neurons in the pyramidal layer of the hippocampus after simulation of surgical interventions in the nasal cavity in rats // Cell Physiol Biochem. 2023. Vol. 57, N 1. P. 23–33. doi: 10.33594/000000605
  72. Dugger B.N., Dickson D. W. Pathology of neurodegenerative diseases // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2017. Vol. 9, N 7. P. a028035. doi: 10.1101/cshperspect.a028035
  73. Small S.A., Perera G. M., DeLaPaz R., et al. Differential regional dysfunction of the hippocampal formation among elderly with memory decline and Alzheimer’s disease // Ann Neurol. 1999. Vol. 45, N 4. P. 466–472. doi: 10.1002/1531-8249(199904)45:4<466::AID-ANA8>3.0.CO;2-Q
  74. Li L.B., Chai R., Zhang S., et al. Iron exposure and the cellular mechanisms linked to neuron degeneration in adult mice // Cells. 2019. Vol. 8, N 2. P. 198. doi: 10.3390/cells8020198
  75. Talebi M., Talebi M., Kakouri E., et al. Tantalizing role of p53 molecular pathways and its coherent medications in neurodegenerative diseases // Int J Biol Macromol. 2021. Vol. 172. P. 93–103. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2021.01.042
  76. Qi Y., Cheng X., Jing H., et al. Effect of Alpinia oxyphylla-Schisandra chinensis herb pair on inflammation and apoptosis in Alzheimer’s disease mice model // J Ethnopharmacol. 2019. Vol. 237. P. 28–38. doi: 10.1016/j.jep.2019.03.029
  77. Scheltens P., De Strooper B., Kivipelto M., et al. Alzheimer’s disease // Lancet. 2021. Vol. 397, N 10284. P. 1577–1590. doi: 10.1016/S0140-6736(20)32205-4
  78. Li H., Zhang Z., Li H., et al. New insights into the roles of p53 in central nervous system diseases // Int J Neuropsychopharmacol. 2023. Vol. 26, N 7. P. 465–473. doi: 10.1093/ijnp/pyad030
  79. Abate G., Frisoni G. B., Bourdon J. C., et al. The pleiotropic role of p53 in functional/dysfunctional neurons: focus on pathogenesis and diagnosis of Alzheimer’s disease // Alzheimers Res Ther. 2020. Vol. 12, N 1. P. 160. doi: 10.1186/s13195-020-00732-0
  80. Ribe E.M., Jean Y. Y., Goldstein R. L., et al. Neuronal caspase 2 activity and function requires RAIDD, but not PIDD // Biochem J. 2012. Vol. 444, N 3. P. 591–599. doi: 10.1042/BJ20111588
  81. Volik P.I., Kopeina G. S., Zhivotovsky B., Zamaraev A. V. Total recall: the role of PIDDosome components in neurodegeneration // Trends Mol Med. 2023. Vol. 29, N 12. P. 996–1013. doi: 10.1016/j.molmed.2023.08.008
  82. Raza C., Anjum R., Shakeel N.U.A. Parkinson’s disease: mechanisms, translational models and management strategies // Life Sci. 2019. Vol. 226. P. 77–90. doi: 10.1016/j.lfs.2019.03.057
  83. Luo Q., Sun W., Wang Y. F., et al. Association of p53 with neurodegeneration in Parkinson’s disease // Parkinsons Dis. 2022. Vol. 2022. P. 6600944. doi: 10.1155/2022/6600944
  84. Campbell B.C.V., Khatri P. Stroke // Lancet. 2020. Vol. 396, N 10244. P. 129–142. doi: 10.1016/S0140-6736(20)31179-X
  85. Almeida A., Sánchez-Morán I., Rodríguez C. Mitochondrial-nuclear p53 trafficking controls neuronal susceptibility in stroke // IUBMB Life. 2021. Vol. 73, N 3. P. 582–591. doi: 10.1002/iub.2453
  86. Ashraf A., So P. W. Spotlight on ferroptosis: iron-dependent cell death in Alzheimer’s disease // Front Aging Neurosci. 2020. Vol. 12. P. 196. doi: 10.3389/fnagi.2020.00196
  87. Kostyaeva M., Dragunova S., Zindovic N., et al. Pathological changes in traumatization of upper jaw under the conditions of sinus lifting simulation in rats // Journal of Clinical Physiology and Pathology (JCPP). 2023. Vol. 2, N 1. P. 4–10.
  88. Merlo P., Frost B., Peng S., et al. p53 prevents neurodegeneration by regulating synaptic genes // Proc Natl Acad Sci U S A. 2014. Vol. 111, N 50. P. 18055–18060. doi: 10.1073/pnas.1419083111
  89. Кастыро И.В., Хамидулин Г. В., Дьяченко Ю. Е., и др. Исследование экспрессии белка p53 и образования темных нейронов в гиппокампе у крыс при моделировании септопластики // Российская ринология. 2023. Т. 31, № 1. С. 27–36. EDN: KYBRDQ doi: 10.17116/rosrino20233101127
  90. Haider S., Naqvi F., Batool Z., et al. Decreased hippocampal 5-HT and DA levels following sub-chronic exposure to noise stress: impairment in both spatial and recognition memory in male rats // Sci Pharm. 2012. Vol. 80, N 4. P. 1001–1011. doi: 10.3797/scipharm.1207-15
  91. Kastyro I.V., Reshetov I. V., Khamidulin G. V., et al. Influence of surgical trauma in the nasal cavity on the expression of p53 protein in the hippocampus of rats // Dokl Biochem Biophys. 2021. Vol. 497, N 1. P. 99–103. doi: 10.1134/S160767292102006X
  92. Csordás A., Mázló M., Gallyas F. Recovery versus death of “dark” (compacted) neurons in non-impaired parenchymal environment: light and electron microscopic observations // Acta Neuropathol. 2003. Vol. 106, N 1. P. 37–49. doi: 10.1007/s00401-003-0694-1
  93. Кастыро И.В., Костяева М. Г., Королев А. Г., и др. Влияние моделирования септопластики и хирургического повреждения верхней челюсти на изменения норадренергической системы гиппокампальной формации // Folia Otorhinolaryngologiae et Pathologiae Respiratoriae. 2023. Т. 29, № 2. С. 24–35. EDN: EVRJWG doi: 10.33848/foliorl23103825-2023-29-2-24-35

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Схема строения р53 (NLS — последовательность ядерной локализации).

Скачать (360KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Внешний (TNF-зависимый) путь апоптоза. FADD — Fas-associated DD-protein, TRADD — TNFR1-associated DD-protein, TNF — tumor necrosis factor, DISC — death-inducing signaling complex.

Скачать (218KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Митохондриальный (внутренний) путь апоптоза.

Скачать (351KB)
Метаданные

© Эко-Вектор, 2023


Периодический печатный журнал зарегистрирован как СМИ Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор): № 0110212 от 08.02.1993.
Сетевое издание зарегистрировано как СМИ Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор): ЭЛ № ФС 77 - 84733 от 10.02.2023.